Alcohol oxidase (AOX)
Breve descrizione:
Circa l'alcolu oxidase
ES-AOX: Questi enzimi sò capaci di catalizà l'ossidazione di l'alcoli grassi o l'aryl-alcohols per furmà aldeidi.Utilizanu l'ossigenu moleculare, ma ùn necessitanu micca un cofattore aghjuntu esternamente, è u perossu di l'idrogenu pruduttu.
Ci sò 6 tippi di prudutti di ossidasi alcolu (Numeru cum'è ES-AOX-101 ~ ES-AOX-106) sviluppati da SyncoZymes.ES-AOX101 è ES-AOX102 preferiscenu sustrati di alcolu alifaticu, ES-AOX103 ~ ES-AOX105 preferiscenu substrati di alcolu aromaticu, è ES-AOX106 hè u colesterolu oxidase.SZ-AOX hè un strumentu utile per catalizà l'ossidazione di l'alcoli grassi o l'aryl-alcohols per pruduce aldeidi.
Tipu di reazione catalitica:
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E-Mail:lchen@syncozymes.com
| Enzymes | Codice di u produttu | Specificazione |
| Polvere di Enzyme | ES-AOX-101~ ES-AOX-105 | un inseme di 5 ossidasi d'alcool, 50 mg ognunu 5 articuli * 50mg / articulu, o altra quantità |
| Kit di screening (SynKit) | ES-AOX-500 | un inseme di 5 ossidasi d'alcool, 50 mg ognunu 5 articuli * 50mg / articulu, o altra quantità |
★ Alta specificità di sustrato.
★ High cunversione.
★ Meno sottoprodotti.
★ Cundizioni di reazione ligera.
★ Amichevule à l'ambiente.
➢ Normalmente, u sistema di reazione deve include sustrato, soluzione tampone è ES-AOX, è l'ossigenu deve esse presente.
➢ Tutti i tipi di ES-AOX chì currispondenu à diverse cundizioni di reazione ottimali, chì puderanu esse studiati individualmente.
➢ Alta concentrazione Substratu o pruduttu cù pò inibisce l'attività di ES-AOX.Tuttavia, l'inhibizione pò esse alleviata da l'aghjunzione di batch di sustrato.
➢ L'accumulazione di H2O2in u sistema vi purterà à inactivation enzyme, chì pò esse effittivamenti risolta da l 'usu di catalase.
Esempiu 1 (ossidazione di l'aryl-alcohols)(1):
Esempiu 2 (ossidazione di alcoli grassi)(2):
Mantene 2 anni sottu -20 ℃.
Ùn mai cuntattate cù cundizioni estremi cum'è: alta temperatura, pH altu / bassu è alta concentrazione di solvente organico.
1. Benen J AE, Sa'nchez-Torres P, Wagemaker M JM, e tal.J Biol Chem, 1998, 273 (14): 7865-7872.
2. Mauersberger S, Drechsler H, Oehme G, e tal.Appl Microbiol Biot, 1992, 37: 66-73.
